Le découvreur des prions propose que les formes pathologiques des protéines tau, bêta-amyloïde et alpha-synucléine soient ajoutées à la famille des prions

Le neurologue américain Stanley Prusiner, prix Nobel de physiologie et de médecine en 1997 pour ses travaux sur les prions (agents infectieux de nature purement protéique), propose d’inclure la protéine tau, la protéine bêta amyloïde (caractéristiques de la maladie d’Alzheimer) et l’alpha-synucléine (composant principal des corps de Lewy, que l’on retrouve aussi dans la maladie de Parkinson) dans la nomenclature des prions. La formation de ces agrégats est l’une des manifestations du mauvais repliement spatial de ces protéines en une conformation de prion, qui induit ensuite à son tour le mauvais repliement d’autres protéines de même nature dans un processus d’autopropagation. Il existe de nombreux formes de prion, dont certaines sont pathologiques. On ne connaît pas leur rôle exact mais le fait qu’ils se soient maintenus dans le monde vivant au cours de l’évolution suggère qu’ils pourraient conférer un avantage sélectif. Les différentes conformations que peuvent prendre ces protéines ajoutent en effet une diversité complémentaire à celle des mutations génétiques issues des mutations aléatoires de l’ADN.

Ayers J et al. Expanding spectrum of prion diseases. Emerg Top Life Sci 2020; 4(2):155-167. 8 septembre 2020. https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32803268/. Condello C et al. Prion biology: implications for Alzheimer’s disease therapeutics. Lancet Neurol 2020; 19(10): 802-803. 1^er octobre 2020. www.thelancet.com/journals/laneur/article/PIIS1474-4422(20)30274-X/fulltext, 1^er octobre 2020.